Introducción
Proteína, cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.
Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas.
Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle.
Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
Características
Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula.
Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético.
Aunque este código genético especifica los 20 aminoácidos “estándar” más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control.
Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.
Estructura de las proteínas
El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden de los nucleótidos en el ADN o en el ARN.
Las diferentes secuencias de aminoácidos a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la estructura de la molécula de proteína.
Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos (repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un ejemplo es la llamada hélice ?.
Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye una estructura terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere una conformación tridimensional.
Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está formada por más de una cadena polipeptídica, como ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas. Determinados factores mecánicos (agitación), físicos (aumento de temperatura) o químicos (presencia en el medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores extremos de pH) provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de su estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad biológica.
Función
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares
La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patogenos
Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción
El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche
Proteínas globulares
A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles.
Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal.
Son ejemplos la albúmina, la globulina, la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos.
La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos.
Se han descubierto más de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes.
Proteínas fibrosas
A continuación se describen las principales proteínas fibrosas: colágeno, queratina, fibrinógeno y proteínas musculares.
Colágeno: El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante en los vertebrados.
Queratina: La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice ?.
Fibrinógeno: El fibrinógeno es la proteína plasmática de la sangre responsable de la coagulación.
Proteínas musculares: La miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular.