Contenido: Aminoácidos. Proteínas. Clasificación y características de aminoácidos. Propiedad ácido – base. Características generales de las proteínas. Aspecto de las proteínas. Clasificación de las proteínas. Composición. Forma. Solubilidad. Función biológica.
Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas cuya estructura es un átomo de carbono central, que tiene cuatro enlaces, uno a un átomo de hidrógeno, otro a un grupo amino (NH2), el tercero a un grupo carboxilo (COOH) y el cuarto puede variar.
La variación de este cuarto radical, genera los 20 aminoácidos diferentes que existen en la naturaleza.
Cada uno de estos 20 aminoácidos, tiene sus características fisicoquímicas propias, que provienen de la naturaleza química de su grupo diferenciador.
Los 20 aminoácidos son diferentes y todos ellos tienen una parte común en su molécula que consisten en un grupo amino (NH3) y un grupo ácido, (COOH).
Proteínas
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Las proteínas son moléculas muy complejas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus elementos constitutivos propios: los aminoácidos.
Con los 20 aminoácidos distintos, pueden realizarse combinaciones en cualquier orden y repetirse de cualquier manera. Una proteína media está formada por unos cien o doscientos aminoácidos alineados, lo que da lugar a un número de posibles combinaciones diferentes realmente abrumador (en teoría 20200).
Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial tridimensional que adopte una determinada secuencia de aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes.
Esta variedad confiere a las proteínas funciones tan refinadas como las de las enzimas, que permiten el metabolismo celular. De hecho las proteínas son elementos fundamentales de las células.
Hay miles de proteínas distintas en un organismo, todas ellas con funciones específicas.
A grosso modo, la función de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos y sus características químicas, que fuerzan un plegamiento o configuración espacial concreto. Es la configuración la que define su función.
Clasificación y características de aminoácidos
Podemos agrupar a los aminoácidos en 4 diferentes clases según la naturaleza de sus cadenas laterales.
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (- COO’), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.
Estos aminoácidos pueden unirse generando polipéptidos, cuyo esqueleto es una de átomos de carbono unidos entre el grupo carboxil del primero y el grupo amino del siguiente. A este tipo de unión se le llama enlace peptídico.
Existen diversas maneras de clasificar los aminoácidos, todas ellas basadas en la naturaleza química y las propiedades de su grupo R. Cada grupo tiene características definidas y diferentes que se reflejan en las del aminoácido, como puede ser la solubilidad, la reactividad, la ionización, la polaridad, etc.
Con base en esto, dichos compuestos se han dividido en hidrófilos e hidrófobos de acuerdo con su solubilidad en agua; en ácidos, básicos y neutros conforme a su ionización, y en indispensables y dispensables, según la necesidad que tiene el hombre de ellos.
Propiedad ácido – base
Los aminoácidos presentan características que se deben fundamentalmente a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base.
La palabra anfótero proviene del griego amphi que significa ambos, por lo que estos compuestos también se les conocen como anfolitos, que es una locución abreviada de electrolitos anfóteros.
Su estructura iónica se ha establecido con muchos análisis y observaciones; sus puntos de descomposición o de fusión relativamente elevados (>200°C) o por su solubilidad en agua, propiedades típicas de sustancias estabilizadas por fuerzas de atracción entre grupos de carga opuesta (como ocurre con los cristales de las sales de NaCl), constantes dieléctricas elevadas, grandes momentos dipolares, reflejo de la presencia de funciones negativas y positivas dentro de la misma molécula.
De acuerdo a sus grupos ionizables los aminoácidos son capaces de desarrollar una carga positiva o negativa de acuerdo al pH en que se encuentren, esta situación hace que exista un estado químico conocido como punto isoeléctrico (pI) o de doble ión, en el que se cuenta con el mismo número de cargas positivas y negativas y cuya carga neta es cero.
De lo cual se deriva que se tengan tres estados: forma catiónica o protonada, forma isoionica, isoeléctrica o de doble ion, y la forma aniónica o no protonada.
Características generales de las proteínas
Las proteínas son sustancias orgánicas muy complejas, presentes en todo tipo de materia viva: vegetales, animales y microorganismos. Su importancia para la vida fue reconocida intuitivamente desde hace muchos años.
El nombre «proteína» (del adjetivo griego ???????? , que significa lo más importante, de la primera categoría) fue sugerido por Berzelius y empleado por primera vez por el químico holandés Mulder en 1838.
En los animales, las proteínas representan el componente estructural más importante y es el principal constituyente de los músculos, la piel, el cabello, el tejido conectivo, etc. Se las halla en gran concentración en los cotiledones de las semillas.
Las enzimas y muchas hormonas son proteínas; por tanto, las proteínas son esenciales para la vida en cuales quiera de sus niveles de organización.
Todas las proteínas contienen, además de carbono, hidrógeno y oxígeno, también nitrógeno y a menudo azufre y fósforo.
La presencia de nitrógeno es una característica importante, ya que imparte a las proteínas muchas de sus propiedades específicas.
Aspecto de las proteínas
Hay muchas proteínas diferentes. Las distintas proteínas contienen combinaciones diferentes de aminoácidos de manera semejante a como se combinan las letras en las palabras muy largas).
Estas macromoléculas son el resultado de la polimerización, mediante enlaces peptídicos. De los 20 aminoácidos ya indicados, todas sus propiedades nutritivas y sus características físicas y químicas dependen del tipo, de la concentración y de la secuencia de unión de los monómeros constituyentes.
Dos proteínas podrán estar integradas por aminoácidos iguales y en concentraciones semejantes, pero si el orden en que se encuentran éstos es diferente, los polímeros muestran. Propiedades muy distintas.
Desde el punto de vista de la nutrición, las proteínas desempeñan un papel por demás importante y ésta es la razón fundamental por la cual se estudian; el técnico debe procurar que estos nutrimentos, tan escasos en los países en desarrollo, lleguen al consumidor con una calidad óptima.
Clasificación de las proteínas
Existen diversos métodos para clasificar las proteínas, pero los principales se basan en cuatro criterios fundamentales: a) composición, b) forma, c) solubilidad d) función biológica; cabe indicar que estos cuatro parámetros no son excluyentes. Ya que se puede dar el caso de que un polímero llegue a estar incluido en todos.
Composición
Estas macromoléculas pueden ser simples (homoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas); las primeras, como la insulina, están compuestas exclusivamente de aminoácidos y su hidrólisis total sólo produce una mezcla de éstos.
Las proteínas simples se clasifican a su vez en los siguientes grupos:
– Escleroproteínas: las cuales son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto.
Son resistentes a la acción de la mayor parte de las enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo.
Las queratinas son el elemento estructural de los cabellos, las uñas, etc. La fibra de seda contiene fibroína y sericina.
– Esferoproteínas o proteínas globulares: contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su solubilidad:
Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Precipitan en soluciones de sulfato de amonio a una concentración cercana a la saturación.
Globulinas: Generalmente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas.
Glutelinas: Insolubles en los medios antes mencionados, pero solubles en medio ácido o alcalino.
Prolaminas: Solubles en etanol 50-80%.
Histonas: Proteínas de peso molecular relativamente bajo que contienen una gran cantidad de aminoácidos básicos; son solubles en agua y en medio ácido.
– Proteínas conjugadas: reciben el nombre según la naturaleza del grupo prostético que poseen:
Fosfoproteínas: Contienen ácido fosfórico unido a la cadena, por medio de uniones éster con los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina.
Glucoproteínas y proteoglucanos: Contienen carbohidratos. Difieren según la longitud de la cadena del carbohidrato unida a la porción polipeptídica. Se hallan en abundancia en los tejidos conectivos.
Su presencia en las secreciones mucosas les dio el nombre de mucoproteínas, nombre con el que inicialmente se designó a estos dos grupos.
Lipoproteínas: Son proteínas conjugadas con lípidos. Sin embargo, la naturaleza de la unión entre el lípido y la proteína en estas sustancias no siempre se conoce.
Dado que a menudo el componente lipídico puede separarse mediante extracción con disolventes, la existencia de uniones covalentes entre ambas partes es discutible.
Cromoproteínas: Son proteínas en las que el grupo prostético es una metaloporfirina, tal como la clorofila o el hem (en la hemoglobina). El grupo incluye también a las enzimas peroxidasa, y catalasa, a los citocromos y la mioglobina del tejido muscular.
Nucleoproteínas: Son proteínas en las que el grupo prostético es un ácido nucleico que se haya en unión salina con la proteína.
Forma
Todas las proteínas hasta ahora mencionadas también se pueden clasificar, por su forma, en globulares y fibrosas; en el primer caso presentan una estructura esférica por el doblamiento de su cadena, de tal manera que integran un modelo tridimensional redondo: en esta categoría se encuentra la mayoría de las enzimas y de los polipéptidos de reserva del tejido vegetal.
Las fibrosas son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar constituidas por varias cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje recto común: esta integración causa que se produzcan fibras muy estables e inertes a agentes físicos, químicos y enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se puede comparar con el que desempeña la celulosa en los vegetales.
Destacan por su importancia la colágena (parte integral del hueso, del cartílago y del tejido conectivo en general) y la queratina, que le proporciona rigidez a ciertos tejidos muy duros como las uñas, el cabello, las pezuñas, los cuernos, las plumas y la lana.
La estabilidad de las queratinas y su insolubilidad en la mayoría de los disolventes se deben en gran medida a la presencia de un elevado número de enlaces disulfuro intermoleculares provenientes de la oxidación de residuos de cisteína; de hecho, estas proteínas se han dividido en suaves y fuertes dependiendo de su contenido de grupos disulfuro.
Solubilidad
De acuerdo con este criterio se han dividido en albúminas, globulinas, histonas, glutelinas, prolaminas y escleroproteínas. La solubilidad depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal forma que el polipéptido que tenga muchos residuos hidrófobos tenderá a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de grupos hidrófilos.
El proceso de la solubilización implica que las moléculas de proteína estén separadas y dispersas en el disolvente y además que ejerzan una máxima interacción con el líquido que las rodea.
Función biológica
Muchos de estos polímeros tienen una función biológica muy característica, por lo que se les designa con el nombre genérico de biopolímero; algunos le confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas, toxinas, anticuerpos, transportadores de oxígeno o bien sirven como reserva de nitrógeno.
En general, estas propiedades sólo se producen cuando las proteínas tienen sus estructuras secundaria y terciaria bien definidas; cualquier modificación de éstas causa alteración o pérdida de aquéllas.
Fuente: Apuntes de la materia bioquímica general / unideg