Contenido: Enzimas catalizadores del metabolismo. Características de las enzimas. Nomenclatura. Cinética enzimática.
Enzimas catalizadores del metabolismo
Son catalizadores biológicos proteicos. Su poder catalítico es mucho mayor que el de los catalizadores inorgánicos. Se han identificado unas 2000 enzimas diferentes. Las células pueden realizar reacciones químicas a gran velocidad, a temperatura relativamente baja y PH biológico, merced a las enzimas.
Las enzimas que una célula elabora determinan las funciones biológicas de la misma, ya que una célula sólo puede llevar a cabo una reacción química, a un ritmo razonable, si tiene una enzima específica para catalizar esa reacción.
Sin enzimas las reacciones serían tan lentas, que difícilmente se llevarían a cabo.
En todas las células ocurre una diversidad de reacciones que se llevan a cabo a un pH cercano a la neutralidad a temperaturas moderadas, con una concentración casi constante de todos sus componentes y sin liberaciones bruscas de energía.
Esta situación es asombrosa si se toma en cuenta que es probable que en la célula simultáneamente estén operando unas mil reacciones químicas de alta complejidad, las cuales se efectúan gracias a la presencia de un grupo muy especializado de proteínas: las enzimas.
Las enzimas funcionan como catalizadores, es decir modifican la velocidad de una reacción sin ser consumidas durante ella. Las enzimas se definen entonces como catalizadores biológicos de naturaleza proteínica y que a diferencia de un catalizador inorgánico que intervienen en diversas reacciones son catalizadoras de sólo un tipo de reacción o sólo una reacción determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcada que actúan exclusivamente sobre sustancias con una configuración específica.
Las enzimas aumentan millones de veces la velocidad de la reacción que catalizan, pero sólo actúan sobre reacciones que suceden en forma espontánea, es decir sobre reacciones termodinámicamente posibles. Una enzima no puede activar una reacción que no pueda ocurrir de una manera espontánea pero sí disminuye la energía de activación.
Por otra parte no modifican el equilibrio de la reacción, lo único que hacen es acortar el tiempo para alcanzar el equilibrio.
Los sistemas biológicos constituyen la base de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas.
Los animales están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales. Las funciones del metabolismo, la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas.
Se debe entender por sistema enzimático a todas las sustancias que participan en la reacción catalizada por una enzima, habitualmente en un medio acuoso. La complejidad de los sistemas enzimáticos es de lo más variable con diversa participación de sus componentes como: el sustrato, los productos, la holoenzima, la apoenzima, la coenzima, las isoenzimas, los inhibidores, etc.
El sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima conviertiéndola en producto y cuya transformación está condicionada por ella. Una reacción enzimática actúa en uno o dos sustratos aunque el máximo de sustratos diferentes indispensables para una simple reacción enzimática es de tres.
El producto es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los sustratos, aunque pueden originarse varios productos como resultado de una reacción única catalizada por una sola enzima.
Cuando se conoce el sentido del desplazamiento en una reacción enzimática, es más fácil caracterizar el o los sustratos y los productos.
De tal manera que aunque todas las posibles reacciones son teóricamente posibles, la regulación de la actividad de las enzimas favorece uno de los caminos que lleva a la acumulación de un determinado compuesto.
La holoenzima es la estructura formada por la apoenzima y la coenzima. La apoenzima es la parte proteínica, de peso molecular elevado, no dializable y termolábil, las hay de peso molecular bajo 12 a 14 kda con una sola cadena polipeptídica hasta proteínas oligoméricas de gran complejidad (tripsina, papaína, tripsina, pepsina, etc).
El grupo prostético es de naturaleza no proteínica, de bajo peso molecular y por tanto dializable, termoestable adherido más o menos en forma laxa o íntima a la apoenzima.
La coenzima es de naturaleza similar al grupo prostético pero con una característica, muy importante, su unión es débil y se separan fácilmente de tal manera que pueden participar en diferentes reacciones.
Las proenzimas son enzimas sintetizadas como precursores inactivos, sin función catalítica y suelen activarse por medio de la eliminación de un péptido de su molécula.
Mientras están como precursores se les llama también zimógenos.
Las isoenzimas son diversas y múltiples formas moleculares de una enzima con una misma actividad enzimática. Difieren en su composición de aminoácidos y por lo tanto sus diferencias genéricas están determinadas, además de distinguirse por mostrar propiedades físicas distintas, como ejemplo la deshidrogenasa láctica presentó cinco bandas electroforéticas diferentes o diferentes velocidades de reacción, etc.
Los inhibidores son sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas. Los activadores son iónes que aceleran la velocidad de una reacción y a menudo son indispensables para que se realice la acción enzimática, con frecuencia son cationes como Mg2*, Mn2*, K* y Na*.
En ocasiones se unen a la apoenzima, pero generalmente lo hacen con el sustrato o con la coenzima. Los moduladores son moléculas que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas con características de cooperatividad funcional (enzimas alostéricas) pueden ser positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la inhiben.
Características de las enzimas
- Las enzimas son causa de que los procesos bioquímicos se efectúen.
- Actúan de acuerdo a las leyes fundamentales de la química.
- La mayoría de las enzimas tienen nombres largos que terminan en asa: invertasa, triofostato dehidrogenasa. Algunas pocas terminan en ina: pepsina, quimiotipsina.
Muy pocas no se conforman a ninguna de estas reglas: lizosima
- Actúan en concentraciones muy bajas.
- Aumentan la velocidad de la reacción.
- La acción de las enzimas es específica.
El compuesto no proteínico no está firmemente unido a la molécula de proteína, sólo necesita estar presente en la mezcla de la enzima/sustrato, se denomina una coenzima.
Algunas enzimas necesitan para actuar un compuesto coadyuvante no proteínico. Si este compuesto está permanentemente unido a la molécula de enzima, ésta es una proteína conjugada y la parte no proteínica se denomina grupo prostético.
Todas las enzimas son proteínas, por eso son destruidas (desnaturalizadas) por el calor (ebullición), por ácidos fuertes o álcalis fuertes.
Nomenclatura
Las enzimas recibieron nombres ligados más bien a su procedencia y que no siguen ninguna regla o sistema, como la papaína que como su nombre lo dice proviene de la papaya.
Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato, o en la reacción catalizada y se ha añadido, convencionalmente la terminación asa.
La Unión Internacional de Bioquímica adoptó el sistema de clasificación y nomenclatura, que se basa en la reacción catalizada que es la propiedad específica que caracteriza a cada enzima, las cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes y en subclases que especifican con mayor exactitud la reacción particular considerada.
El nombre de cada enzima tiene dos partes la primera es el nombre del sustrato y la segunda el tipo de reacción catalizada.
No obstante las ventajas de esta nomenclatura, no ha tenido mucho éxito, pues a menudo los nombres resultan largos y complejos, haciendo más difícil excluir el uso de los nombres comunes.
Los seis grandes grupos de enzimas son los siguientes:
Las oxido-reductasas son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación.Tienen como subclases principales a las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y las hidroxilasas.
Las transferasas son las enzimas relacionadas con el traspaso de grupos químicos, exclusión de hidrógeno. Forman parte de este grupo enzimas que reciben los nombres comunes de transaminasas, transceltolasas, quinasas, etc.
Tienen como subclases principales a las metiltransferasas, aciltransferasas, glucosiltransferasas y fosfotransferasas (quinasas).
Las hidrolasas poseen la capacidad de introducir los elementos del agua en el sustrato, produciendo así su hidrólisis.
Se denominan de acuerdo con el nombre del sustrato sobre el que actúan seguido de la designación de hidrolasa. Tienen como subclases principales a las esterasas, hidrolasas de tiol ester y glicosidasas.
La liasas catalizan la participación reversible de grupos químicos que son desprendidos de sus sustratos por mecanismos en que no intervienen la hidrólisis. Tienen como subclases principales a las descarboxilasas, aldehido-liasas y las cetoácido-liasas.
Las isomerasas catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Tienen como subclases principales a las racemasas, las epimerasas, isomerasas cis-trans, lasóxido-reductasas intramoleculares y las transferasas intramoleculares o mutasas.
Las ligasas permiten la unión de dos moléculas, simultáneamente a la degradación de ATP u otro enlace de alto contenido energético que libera la energía necesaria para la reacción.
Tienen como subclases principales a las aminoácidos-RNAt ligasas, las ácido-tiol ligasas y las ácido-amoniaco ligasas.
En los cuadros siguientes podremos observar mediante ejemplos las clases, el nombre sistemático, el nombre común, y la reacción que catalizan.
Cinética enzimática
La cinética enzimática comprende el estudio de los factores que participan y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas.
Las leyes generales de la catálisis y de las interacciones químicas son aplicables a estas reacciones, excepto por un factor específico de las enzimas que es su estabilidad, con el peligro de su desnaturalización y la pérdida de su capacidad catalítica, además de la saturación por el sustrato.
La única manera de caracterizar funcionalmente una enzima es por medio del análisis integral de su cinética que comprende diversos factores como el tiempo de reacción, la concentración de la enzima y del sustrato, etc.
Las enzimas se cuentan siguiendo la velocidad de reacción que catalizan y se acepta que la velocidad es proporcional a la cantidad de enzima presente.
La actividad enzimática se mide por la desaparición del sustrato o la aparición de algunos de los productos de la reacción, siguiendo dichos cambios en el tiempo.
En general hay que considerar que las condiciones del sistema no son uniformes a lo largo del tiempo, o que los productos suelen inhibir a la enzima, o que se modifica el pH por la reacción, etc.
Para evitar estos problemas, se hace la medida de la velocidad inicial, tomando en cuenta sólo el comienzo.
La unidad más usada de actividad enzimática se define como la cantidad de enzima que transforma una micromola de sustrato por minuto a 25°C en condiciones óptimas, es decir sin limitación de sustrato, cofactores y activadores, pH óptimo, etc.
La actividad específica se refiere al número de unidades de enzima por miligramo de proteína.
La actividad molar o molecular es el número de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de enzima (o por un sólo sitio activo) por minuto en condiciones óptimas.
Fuente: Apuntes de la materia de bioquímica general / unideg