Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos.
Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima: a) Inhibición reversible: El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva.
b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición Nocompetitiva.
c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica: Inhibición Anticompetitiva.
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-substratoES; ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos.Con frecuencia las moléculas de un inhibidor competitivo son químicamente similares a las moléculas del sustrato.
El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES; el complejo ESI no es Productivo.
Representación directa de una inhibición competitiva.
Un paso más allá en el desarrollo de inhibidores potentes es el concepto de Análogo de Estado de Transición (AET)
El inhibidor no es estrictamente análogo del substrato, sino del Estado de Transición de la reacción. La afinidad de las enzimas por los AET es enorme, del orden nM o pM, con lo que la fijación es tan fuerte que puede considerarse irreversible.