Contenido: Calidad de la proteína. Carne. Proteínas de la leche. Proteínas del suero de leche. Proteínas del huevo. Nuevos alimentos proteínicos. Proteína de soya. Proteínas de las hojas.
Objetivo: Al finalizar la competencia describirá los fundamentos teóricos de la función bioquímica de las proteínas en los alimentos, sin error.
Calidad de la proteína
La calidad de los alimentos que contienen proteínas puede juzgarse por su contenido de las mismas el número y cantidad de los aminoácidos esenciales que contienen y el grado al cual las proteínas son digeridas y absorbidas por el cuerpo. Los alimentos proteínicos de mayor calidad son aquellos que proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones que necesita el ser humano.
No existe ningún alimento que esté constituido por pura proteína, es decir, que contenga 100 por ciento de proteína. Como se puede apreciar en la tabla siguiente, incluso aquellos alimentos que tienen los más altos valores de proteínas no contienen más del 45 por ciento, y aun este valor resulta excepcionalmente elevado.
Carne
La carne magra es el tejido muscular de los animales. Su composición es diferente de la de los órganos internos, como los riñones y el hígado, que se conocen colectivamente como vísceras. La composición de la carne de los diferentes animales muestra una considerable variación y la composición de incluso un solo tipo de carne, como la de res, varía de acuerdo con la raza, el tipo de alimentación y la parte del animal de donde procede la carne.
El tejido muscular consiste en aproximadamente tres cuartos de agua y un cuarto de proteína junto con una pequeña cantidad variable de grasa, uno por ciento de elementos minerales y algunas vitaminas. Estructuralmente, el tejido está compuesto de fibras microscópicas, cada una de las cuales está formada por células.
El principal constituyente de las células es el agua en la que las proteínas y otros nutrientes están disueltos o en suspensión. Varias fibras se mantienen unidas por tejido conectivo para formar un haz. Una cierta cantidad de dichos haces está envuelta por una cubierta resistente de tejido conectivo, la que forma un tendón que une al músculo con el esqueleto.
Las células de las fibras musculares contienen varias proteínas, siendo las más importantes la miosina (7 por ciento) y la actina (2.5 por ciento).
La miosina es una proteína elástica relativamente grande que existe en dos formas, la estirada y la no estirada, y está clasificada como una proteína fibrosa. La actina tiene dos formas, una pequeña forma globular con peso molecular de alrededor de 70 000 y una forma fibrosa en la que una serie de unidades globulares están dispuestas en una doble cadena.
Las células contienen asimismo ATP (trifosfato de adenosina) el cual, como ya se dijo anteriormente, suministra la energía utilizada cuando se contraen las fibras musculares. Después de la muerte, el ATP se degrada y en su ausencia la miosina y la actina se combinan para formar cadenas rígidas de actomiosina. En este estado, conocido como rigor mortis, la carne es duro y rígido, por lo que no se consume hasta que, después de un período de almacenamiento conocido como acondicionamiento, haya disminuido la rigidez y mejorado la suavidad y el sabor.
Rigidez cadavérica. Cuando muere un animal, cesa el transporte de oxígeno a sus músculos, y se interrumpe por consiguiente la oxidación aeróbica de los azúcares.
El ATP ya no puede regenerarse y el músculo se ve desprovisto de ATP, que como se explicó es necesario también en el proceso de la relajación. Los entrecruzamientos entre los filamentos de miosina y actina se hacen permanentes y el músculo se torna rígido. Esta rigidez, que se produce poco después de ocurrida la muerte, recibe el nombre de rigidez cadavérica. La rigidez y sus efectos colaterales son muy importantes en la tecnología de las carnes.
Otro cambio importante en las carnes es el pronunciado descenso en el pH luego de la faena, el cual pasa de un valor casi neutro a valores ácidos (pH 5.6-5.8). Este aumento en la acidez se debe al hecho de que, al no haber oxígeno presente, sólo puede ocurrir la glucólisis anaeróbica, cuyo producto final es el ácido láctico. La carne en estado de rigidez no sólo resulta muy dura sino también menos jugosa, dado que para la mayor parte de las proteínas del músculo, el punto isoeléctrico, y por tanto la mínima capacidad de hidratación, ocurre a -valores de pH cercanos a 5.5.
Afortunadamente, el estado de rigidez no es permanente. Si se almacena la carne en un refrigerador, ésta comenzará a perder su rigidez luego de unos días, mientras que se nota un aumento en su hidratación. En tecnología de carnes, este proceso recibe el nombre de envejecimiento o sazonado.
No se conoce la naturaleza exacta de los cambios que ocurren durante este proceso; de cualquier modo no se cree que se trate de un proceso inverso al de la rigidez. Por lo general se cree que el ablandamiento de la carne durante el envejecimiento se debe a la hidrólisis de las proteínas, catalizadas por enzimas proteolíticas presentes naturalmente en el músculo. La evidencia experimental en favor de esta suposición no es concluyente.
El grado de hidrólisis de las proteínas durante el envejecimiento es muy pequeño. La actividad de las enzimas proteolíticas como las catepsinas es mucho menor en el tejido muscular que en otros órganos, tales como el hígado y los riñones. Sin embargo, la hidrólisis de unas pocas uniones podría llegar a ser suficiente para quitar la rigidez a la carne.
Durante al acondicionamiento el color de la carne cambia de rojizo a café, y esto se asocia con la conversión del principal pigmento muscular mioglobina en metamioglobina. La molécula de mioglobina está formada de una parte proteínica, consistente en cadenas plegadas de alfa hélices, junto con un grupo hemo no proteínico coloreado que contiene un átomo de hierro en el estado ferroso. Durante el acondicionamiento la mioglobina se desnaturaliza y se oxida, el hierro ferroso se convierte en ion férrico y la metamioglobina resultante es de color café.
En el tejido vivo, la metamioglobina es rápidamente transformada de nuevo en mioglobina, mediante la acción de agentes reductores tales como la glucosa; de allí que se empleen (ilegalmente en algunos países) sustancias reductoras tales como el ácido ascórbico y el SO2 para la preservación del color rojo de la carne molida. La mioglobina se oxida a metamioglobina con mucho mayor facilidad cuando la globina se desnaturaliza, por ejemplo, como resultado de la cocción.
El proceso tecnológico del curado tiene como objetivo la preservación del color rojo en productos derivados de la carnes procesados y cocidos, tales como jamones y embutidos.
Básicamente, el proceso de curado consiste en el agregado a la carne de pequeñas cantidades de nitritos y nitratos. La reacción principal se cree que procede del siguiente modo: en el medio levemente ácido de la carne, los nitritos producen ácido nitroso, el cual se descompone rápidamente:
3HNO2 HNO3 + 2NO + H2O
El tejido conectivo o conjuntivo de la carne que rodea a los haces de fibras musculares está formado principalmente por colágena, mientras que las paredes de las fibras musculares consisten principalmente de elastina. La colágena y la elastina, al ser insolubles y duras, son difíciles de digerir. Sin embargo, cuando se cocina la carne en presencia de humedad la colágena se convierte en gelatina, la cual es soluble en agua. Esto hace mucho más fácil la digestión del tejido conectivo y permite a los jugos digestivos ponerse en íntimo contacto con la miosina de las fibras musculares.
Mientras mayor sea la edad del animal y más activa sea su vida, mayor será la cantidad de tejido conjuntivo y el espesor de las paredes de las fibras. De este modo, la carne de animales viejos es más difícil de digerir que la de los jóvenes y el tejido muscular de los animales activos es más difícil de digerir que la de los inactivos.
La lactoalbúmina, como proteína individual, tiene una función biológica importante y se encuentra en todas las leches que contienen lactosa. La galactosil transferasa es el enzima responsable de la síntesis de la lactosa, pero ésta únicamente tiene lugar cuando la ?-lactalbúmina actúa como modulador unida al enzima transferasa. La molécula de ?- lactoglobulina es muy estable al calor, desnaturalizándose sólo el 6% a 70°C, mientras que a esta misma temperatura la ?-lactalbúmina, proteína mayoritaria del suero, alcanza valores del 32%. La molécula de ?-lactalbúmina tiene cuatro puentes disulfuro y es globular; sin embargo, se conoce poco acerca de sus propiedades funcionales, aunque se asocia fácilmente con la ?-lactoglobulina a través de puentes disulfuro.
Las caseínas son las proteínas mayoritarias de la leche y representan aproximadamente el 80% del total de proteínas. La leche líquida contiene aproximadamente un 2,7% de caseínas, definidas como proteínas que precipitan en la leche al adicionar un ácido hasta pH 4,6. La leche y los productos lácteos como el queso, el yogur, la leche en polvo entera, la leche en polvo desnatada (leche en polvo sin grasa), los caseinatos, los coprecipitados y el suero en polvo se utilizan extensamente en pastelería’y panadería.
Existen diversos procesos para la manufactura de precipitados de caseínas ácidas y lácticas que utilizan ácido clorhídrico, a un pH de 4,5 o fermentación con Streptococcus lactis o cremoris para producir ácido láctico. Los precipitados secos de caseínas ácidas se utilizan para fortificar los cereales, los productos cárnicos y el pan. El cuajo (quimosina) precipita la caseína, sin que sea necesaria la adición de un medio ácido, utilizándose en la fabricación de queso y sucedáneos.
La desnaturalización por el calor a 90°C de las proteínas del suero de leche entera seguida de la precipitación en soluciones de cloruro de calcio se puede utilizar para la elaboración de coprecipitados de caseína-suero, que contienen cantidades variables de calcio.
Asimismo otras proteínas de las legumbres o de la colza pueden utilizarse también para obtener coprecipitados de caseína. Los caseinatos son útiles por su elevada solubilidad a pH neutros, en tanto que los caseinatos de calcio forman dispersiones estables. Los caseinatos de sodio y de calcio se obtienen mediante secado por pulverización después de elevar el pH del precipitado de caseínas ácidas a 6,7 con hidróxidos de sodio o calcio.
En los productos que contienen leche, las micelas de caseína retienen en gran medida su estructura física y son estables al calor, por lo que son capaces de retener agua en los productos con estructuras similares a geles o a pastas como el yogur.
En la leche existen básicamente cuatro tipos distintos de caseínas, las caseínas ?s1, ?s2, ? y k. En la siguiente se muestran los datos publicados acerca del contenido de proteínas en la leche de vaca.
Proteínas de la leche
La función de la leche en la naturaleza es proveer del primer alimento al mamífero recién nacido y la transferencia al cuerpo de éste de algunas sustancias inmunológicamente activas necesarias para su protección durante los primeros días de vida.
Las proteínas de la leche han sido investigadas ampliamente y se han producido muchos avances fundamentales, especialmente durante la última década, en el sentido de una mejor comprensión de este complejo sistema.
La composición de la leche varía ampliamente de un mamífero a otro.
En los comentarios que siguen, se empleará el término «leche» para designar a la leche vacuna, dado que éste es el material de mayor interés para el tecnólogo en alimentos.
Físicamente, la leche consiste en tres fases distintas: una solución acuosa continua (suero de leche), en la cual están dispersos diminutos glóbulos de grasa y partículas sólidas, aún más pequeñas (micelas), de caseína.
Las proteínas se encuentran presentes y son importantes en las tres fases.
Proteínas del suero de leche
Las proteínas del suero de leche (Tabla siguiente), que representan aproximadamente el 20% de las proteínas de la leche, tienen un interés considerable por su elevado valor nutritivo y por ser un subproducto barato de la manufactura del queso.
Sin embargo, el suero entero consiste en un 93% en agua y por tanto se necesitan métodos de recuperación y concentración con objeto de obtener un producto estable y fácilmente transportable.
El suero en polvo contiene un 70% de lactosa, lo que lo hace ser un producto rico en energía.
La proteinasa desnaturalizada del suero entero obtenida por calentamiento a 90°C se conoce comercialmente como «lactoalbúmina», aunque su uso es limitado debido a su insolubilidad, empleándose principalmente como suplemento nutritivo de sopas, cereales y galletas de aperitivo; la desnaturalización se valora midiendo la solubilidad a pH 4,5.
Las proteínas del suero son solubles en un amplio rango de pH y tienen un grado de funcionalidad elevado, ya que forman espumas y geles estables y también pueden actuar como emulsionantes. Los concentrados y aislados de proteínas de suero pueden contener hasta el 90% de proteína y se obtienen por ultrafiltración y cromatografía. Las propiedades emulsionantes del suero; aunque inferiores a las de los caseinatos, son menos sensibles a los cambios del pH.
Con los aislados de proteínas del suero, se forman geles a un pH neutro y temperaturas de 56 a 58°C, valores próximos a los d e la gelificación de la clara del huevo (60°C), que ha demostrado ser un ingrediente alimen tario más útil aunque más caro. Sin embargo, los concentrados de proteínas del suero (5% en peso) forman geles sólo después de calentarlos al menos a 85°C, por lo que la gelif icación del suero depende mucho de la concentración.
Un empleo más sencillo y eficaz de las proteínas del suero se logra reteniéndolas en la cuajada del queso, lo que puede llevarse a cabo mediante ultrafiltración, dando lugar a una torta que contiene todas las proteínas; este producto, cuyo contenido de sólidos es elevado (39%), es útil para la fabricación de los quesos del tipo Fetta y Camembert, de elevado valor nutritivo debido a la incorporación de las proteínas del suero.
Los concentrados también producen espumas, aunque su estabilidad es muy variable debido a la ausencia de estabilizantes poliméricos de peso molecular elevado, que se encuentran de forma natural en los productos que compiten con él, como la clara del huevo.
Proteínas del huevo
Las proteínas de la clara del huevo difieren marcadamente de las proteínas de la yema, tanto en composición como en función biológica. Las funciones tecnológicas generalmente asignadas a estas dos porciones diferentes del huevo son también distintas.
Mientras que la propiedad funcional más importante de la clara del huevo en los productos alimenticios es su capacidad para formar espumas estables, la importancia funcional de la yema reside en gran medida en su capacidad para estabilizar emulsiones de grasa en agua.
Por razones obvias, limitaremos nuestro análisis a los huevos de aves. El valor nutritivo del huevo puede resumirse diciendo que contribuye a la dieta con valiosas cantidades de hierro, fósforo y proteínas de alto valor nutritivo junto con útiles cantidades de grasa, vitamina A y calcio. Suministra asimismo algo de vitamina D, riboflavina, tiamina y biotina.
La clara de huevo es una solución casi pura de proteína. El término alemán para designar a las proteínas es «Eiweiskörper», que significa literalmente «sustancias de la clara de huevo». Prácticamente todas las proteínas de la clara de huevo son biológicamente activas como enzimas, inhibidores o anticuerpos. La función primordial de la clara de huevo en la naturaleza es la de proteger al embrión contra factores microbianos. Las proteínas de la clara de huevo son numerosas. La más abundante es la ovalbúmina (54%), seguida por la conalbúmina (l3%), ovomucoide (11%), lisozima (3.5%), y otras. La ovalbúmina tiene un —SH reactivos.
La conalbúmina es una de las proteínas antibacterianas de la clara de huevo tiene la interesante capacidad de ligar al hierro y a otros iones metálicos. Se cree que esta propiedad es la responsable de su actividad antibacteriana contra los microorganismos que requieren hierro para su crecimiento. El ovomucoide es una glucoproteína que contiene aproximadamente 20% de carbohidrato, la mayoría del cual está formado por hexosaminas, Inhibe la actividad proteolítica de la tripsina.
La lisozima es una enzima; provoca la lisis (disolución) de ciertos microorganismos al romper polímeros de carbohidratos hallados en su pared celular. La función antibacteriana de las proteínas de clara de huevo es importante en el empleo de los huevos como alimento. La inusual resistencia a la descomposición que poseen los huevos (en comparación con la carne o la leche) se debe a la presencia de un eficiente sistema de preservación consistente en una protección física (la cáscara del huevo y su membrana) y una barrera química (las proteínas antimicrobianas de la clara).
Cuando se calientan los huevos, se coagulan las proteínas. El exceso de cocción produce una excesiva coagulación de las proteínas y una textura semejante a la del caucho, particularmente en la clara. La rapidez a la que se coagulan las proteínas del huevo depende de condiciones como el pH, la concentración de sales y la temperatura.
La clara del huevo se coagula rápidamente formando un sólido blanco cuando se le calienta y a su pH normal de alrededor de nueve, la coagulación se inicia a aproximadamente 60°C. La rapidez de coagulación aumenta con la temperatura hasta que, finalmente, es casi instantánea. La yema del huevo coagula con menos facilidad que la clara y no se coagula apreciablemente por debajo de 70°C. Conforme procede la coagulación , aumenta la viscosidad de la yema hasta que finalmente se vuelve sólida. Las proteínas de la yema de huevo carecen prácticamente de actividad biológica y sirven principalmente como reserva alimenticia para el embrión. Los componentes principales son dos Iipoproteínas (lipovitelina y lipovitelinina), una fosfoproteína (fosfovitina) y una fracción hidrosoluble (livetina). La yema de huevo se emplea ampliamente como emulsificador en las mayonesas, y en los batidos de repostería y confitería. La capacidad de la yema de huevo para estabilizar dispersiones de grasa en agua, ricas en grasas, puede atribuirse en parte a la presencia de lipoproteínas y en parte a fosfolípidos no combinados.
Nuevos alimentos proteínicos
Los nuevos alimentos proteínicos son de dos tipos:
1. Los producidos por la elaboración de los alimentos de origen vegetal.
2. Los producidos a partir de fuentes no utilizadas previamente como alimento, que incluyen:
a) plantas
b) microorganismos
Proteína de soya
Entre los nuevos alimentos proteínicos de mayor utilización se encuentran los derivados de la soya, cuyas proteínas, a diferencia de la mayor parte de las proteínas vegetales, poseen un elevado valor biológico. Dichos productos se preparan a menudo para imitar a la carne y están concebidos como un sustituto menos costoso de la misma. Una comparación del contenido de aminoácidos de la soya con el de la carne indica que la primera es baja en metionina, que es el aminoácido limitante, pero de otro modo, en términos generales son comparables.
Grandes cantidades de diversas plantas se cultivan como una fuente de aceites vegetales. Además de frijol, soya, se utiliza cacahuate, semilla de algodón y otras semillas, y después de que ha sido extraído el aceite queda un residuo rico en proteínas. Por otra parte, es posible extraer la proteína concentrada no sólo de dichas semillas oleaginosas sino también de hierba y otros materiales no digestibles, pero a menudo abundantes, y también del pescado. Al presente dichos procesos sólo se llevan a cabo en pequeña escala.
Proteínas de las hojas
En las hojas verdes de las plantas tiene lugar una tremenda actividad metabólica y puede esperarse encontrar allí una gran provisión de proteínas necesarias para el desarrollo de sistemas enzimáticos. De hecho, las plantas verdes —especialmente las pasturas—son una importante fuente de proteínas en la crianza de animales.
Uno de los principales cultivos empleados como forraje, la alfalfa, contiene normalmente alrededor de un 18% de proteína sobre base seca. Las hojas nuevas contienen el mayor porcentaje de proteínas.
El empleo de hojas como importante fuente de alimento para los seres humanos, más allá de su consumo convencional como hojas de hortalizas, es difícil. Las hojas contienen una elevada proporción de fibras no digeribles (celulosa, lignina, etc.) que a menudo duplican y hasta triplican en proporción, el contenido de proteínas.
El sabor y el color a menudo resultan cuestionables. La fracción proteica puede concentrarse y aislarse, pero la aceptabilidad de estos concentrados es aún pobre y los aspectos económicos del proceso no resultan demasiado atractivos.
Los microorganismos como levaduras, hongos, bacterias y algas están siendo estudiadas como fuente de proteína comestible conocida generalmente como proteína unicelular. Las ventajas de utilizar organismos unicelulares como una fuente de proteína son:
a) es posible cultivarlos en medios no costosos, como los materiales industriales de desecho
b) crecen con mucha rapidez. Los medios utilizados deben contener una fuente adecuada de carbono, que puede ser un carbohidrato de bajo costo (como la melaza o un hidrocarburo de desecho producido durante la refinación del petróleo) y una fuente no costosa de nitrógeno (como el amoniaco líquido o las sales de amonio o de nitrato). Además, los microorganismos necesitan un suministro de oxígeno, agua y pequeñas cantidades de elementos minerales, azufre, fósforo y posiblemente vitaminas.
Del análisis de la tabla anterior es evidente que, comparadas con la carne, las proteínas unicelulares son bajas en metionina, pero por otra parte sus contenidos de aminoácidos son bastante semejantes.
La explotación comercial de la proteína monocelular se encuentra en plena investigación. Por ejemplo, las especies de hongos microscópicos como Fusarium grarninearum se cultivan al presente en desechos de almidón, las levaduras se cultivan en petróleo y las bacterias se cultivan en metano y metanol. Por el momento, se tiene el propósito de utilizar estos concentrados de proteínas como alimentos para los animales, pero se espera que en el futuro puedan ser empleados como nuevos alimentos proteínicos para los seres humanos.
Fuente: Apuntes de la materia de bioquímica de la unideg