La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos unidos por el enlace peptídico. Sanger en 1953 determinó la estructura primaria de la insulina, duraron diez años, actualmente los métodos automáticos lo permiten hacer al cabo de unos días. El enlace péptidico le confiere algunas características a los péptidos.
Se ha demostrado por difracción de rayos x que la unión tiene un carácter de doble ligadura y por esta razón el enlace C-N es más corto que el de otros compuestos orgánicos e in orgánicos semejantes, y provoca que la unión peptídica no pueda rotar libremente, lo que obliga a los aminoácidos a localizarse en sitios fijos con poca libertad de movimiento.
Se ha visto que en promedio, el enlace peptídico tiene aproximadamente 40% de carácter de doble ligadura y que, por tanto existe un isomerismo cis-tras, normalmente son trans por ser más estables. Una vez conocidos la longitud y los ángulos de unión entre los átomos de este enlace, se podría determinar la conformación tridimensional de una proteína si se fija en un punto el carboxilo o el amino terminal.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos (aas) componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o “esqueleto” a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
El más completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen la alfa-hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos, en razón que son, generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.