Existen diversos métodos para clasificar las proteínas, pero los principales se basan en cuatro criterios fundamentales: a) composición, b) forma, c) solubilidad d) función biológica; cabe indicar que estos cuatro parámetros no son excluyentes. Ya que se puede dar el caso de que un polímero llegue a estar incluido en todos.
Composición: Estas macromoléculas pueden ser simples (homoproteínas) y conjugadas (heteroproteínas); las primeras, como la insulina, están compuestas exclusivamente de aminoácidos y su hidrólisis total sólo produce una mezcla de éstos.
Forma: Todas las proteínas hasta ahora mencionadas también se pueden clasificar, por su forma, en globulares y fibrosas; en el primer caso presentan una estructura esférica por el doblamiento de su cadena, de tal manera que integran un modelo tridimensional redondo: en esta categoría se encuentra la mayoría de las enzimas y de los polipéptidos de reserva del tejido vegetal.
– Las fibrosas son aquellas que le proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar constituidas por varias cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje recto común: esta integración causa que se produzcan fibras muy estables e inertes a agentes físicos, químicos y enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se puede comparar con el que desempeña la celulosa en los vegetales. Destacan por su importancia la colágena (parte integral del hueso, del cartílago y del tejido conectivo en general) y la queratina, que le proporciona rigidez a ciertos tejidos muy duros como las uñas, el cabello, las pezuñas, los cuernos, las plumas y la lana.
– La estabilidad de las queratinas y su insolubilidad en la mayoría de los disolventes se deben en gran medida a la presencia de un elevado número de enlaces disulfuro intermoleculares provenientes de la oxidación de residuos de cisteína; de hecho, estas proteínas se han dividido en suaves y fuertes dependiendo de su contenido de grupos disulfuro. Cabe aclarar que algunas proteínas que tradicionalmente se clasifican como fibrosas. como la actina y el fibrinógeno, tienen también propiedades típicas de las globulares.
Solubilidad: De acuerdo con este criterio se han dividido en albúminas, globulinas, histonas, glutelinas, prolaminas y escleroproteínas. La solubilidad depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal forma que el polip éptido que tenga muchos residuos hidrófobos tenderá a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de grupos hidrófilos. El proceso de la solubilización implica que las moléculas de proteína estén separadas y dispersas en el disolvente y además que ejerzan una máxima interacción con el líquido que las rodea.
Las albúminasson solubles en soluciones salinas diluidas y en agua, y precipitan en sulfato de amonio al 50%: de este grupo existen muchos ejemplos, como la lactoalbúmina de la leche, las albúminas del suero sanguíneo, la ovalbúmina de la clara de huevo, etc., en general éstas corresponden a la clasificación de proteínas simples.
Las globulinas son prácticamente insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas diluidas: en esta categoría están la miosina del tejido muscular, la lactoglobulina de la leche, las globulinas del suero sanguíneo, la glicina de la soya, la araquinina y la conaraquinina del cacahuate, además de muchas enzimas. Por su parte, las histonas se caracterizan por su elevado contenido de aminoácidos básicos y por ser solubles en ácidos y en agua, tie nen poca importancia en la tecnología de alimentos ya que son muy escasas.
Las glutelinas son insolubles en agua, en etanol y en soluciones salinas y sólo se solubilizan en ácidos (pH 2) o en álcalis (pH 12): junto con las prolaminas, constituyen la mayoría de las proteínas que se encuentran en algunos granos como el trigo y el maíz. Entre las más importantes está la glutelina del trigo, qu e se estudiará con detalle más adelante, y la oricanína del arroz. Las prolaminas sólo se solubilizan en etanol al 50-80%%, y entre sus principales representantes están la zeína del maíz y la gliadin a del trigo.
Por tener una estructura fibrosa, las escleroproteínas son insolubles prácticamente en todos los disolventes, presentan cierto grado de cristalinidad y son muy resistentes a la acción de la mayoría de los agentes químicos y enzimáticos. Las proteínas consideradas anteriormente como fibrosas pertenecen a las escleroproteínas.
Función biológica: Muchos de estos polímeros tienen una función biológica muy característica, por lo que se les designa con el nombre genérico de biopolímero; algunos le confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas, toxinas, anticuerpos, transportadores de oxígeno o bien sirven como reserva de nitrógeno. En general, estas propiedades sólo se producen cuando las proteínas tienen sus estructuras secundaria y terciaria bien definidas; cualquier modificación de éstas causa alteración o pérdida de aquéllas.